米氏方程的影响因素
1、底物浓度对酶促反应速度的影响
当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。
当底物浓度较高时，液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。
2、温度对酶反应速度的影响
一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下，反应速度最大。
3、pH值对酶反应速度的影响
酶促反应速度受介质pH的影响，一种酶在几种pH介质中测其活力，可看到在某一pH时酶促效率最高，这个pH称为该酶的最适pH。酶作用存在最适pH提示酶分子活性基团的电离状态、底物分子及辅酶与辅基的电离状态都与酶的催化作用相关，但酶的最适pH也不是酶的特征性常数，如缓冲液的种类与浓度，底物浓度等均可改变酶作用的最适pH。
4、激活剂对酶反应速度的影响
凡能提高酶活性的物质，都称为激活剂。
(1)无机离子：金属离子(K+、Na+、Mg2+、Zn2+、Fe2+、Ca2+)阴离子(Cl-、Br-)、氢离子。
(2)中等大小的有机分子：某些还原剂、乙二胺四乙酸(EDTA)
5、抑制剂对酶作用的影响
使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂。
(1)不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合(共价键)是不可逆反应，抑制剂与酶结合后不能用透析等方法除去抑制剂而恢复酶活性。如二异丙基氟磷酸对胰凝乳蛋白酶或乙酰胆碱酯酶；碘乙酸、碘乙酰胺、对一氯汞苯甲酸对巯基酶。
(2)可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆反应，用透析等方法能除去抑制剂使酶恢复活力。又可分为竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用。
竞争性抑制作用是指有些抑制剂和底物结构极为相似，可和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。它的特征是，当加大底物浓度时，底物和酶结合的几率增大，减少了抑制剂与酶的结合，抑制作用便会减弱。
非竞争性抑制作用是指有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位上，即抑制剂与酶结合后，不妨碍再与底物结合，但所形成的酶一底物一抑制剂三元复合物(ESI)不能发生反应。高浓度的底物不能使这种抑制作用逆转。
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