扩展蛋白的结构
其氨基末端为约 2 2个氨基酸编码的信号肽，进入分泌途径后被剪切， 使扩张蛋白成为成熟肽 。该蛋白碳末端假定的结合 区域 ( 约10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸残基 ( w) ， 这些色氨酸残基有一定的间隔，很像纤维酶 的纤维素结合区域。中间区域 ( 1 5 k Da ) 被认为是重要的催化区域，氨基酸序列相似于 f a mi l y 一 4 5糖基水解酶的催化区域 。在这个催化 区域中半胱氨酸很可能在二硫键的形成中起作用。保守的天冬氨酸残基 ( D) 组成了 family一45 水解酶催化位点的关键残基，这些残基在 α-expansin和 β-expansin 也有相一致的位置。两者基因中均含两个保 守的内含子位置。
Expansin的分子量保持在25-27kD左右，初生的Expansin结构中包含一段长度为20-30个氨基酸的信号肽，其作用是引导多肽到达至细胞壁结构。成熟的Expansin约含有250-275个氨基酸并包含两个主要的结构域。其中，结构域一是位于整个蛋白序列中段的催化域（catlysis domain，catdom），含120-135个氨基酸单位，这段区域内半胱氨酸含量较为丰富，一般分布有6个保守的半胱氨酸和一个组氨酸域，据推测可能与二硫键形成有密切关系；结构域二存在于Expansin的羧基端，一般包含有90-120个氨基酸单位，具有4个保守的色氨酸残基丰富域，可与细胞壁中的纤维素相结合，该域对PH变化敏感，可导致分子构象发生变化。
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