趋化因子受体的基本介绍
趋化因子受体是在白细胞表面发现的含有7个跨膜结构域的G蛋白偶联受体。迄今为止，大约已经鉴定出19种不同的趋化因子受体，根据它们结合的趋化因子的类型，它们被分为四个家族：与CXC趋化因子结合的CXCR，与CC趋化因子结合的CCR，与唯一CX3C趋化因子(CX3CL1)结合的CX3CR1，与两个XC趋化因子(XCL1和XCL2)结合的XCR1。它们有许多共同的结构特征：它们的大小相似(约有350个氨基酸)，有一个短的酸性N端，7个螺旋跨膜结构域，3个胞内和3个胞外亲水环，以及一个胞内含有对受体调节重要的丝氨酸和苏氨酸残基的C端。前两个细胞外环的趋化因子受体，每个都有一个保守的半胱氨酸残基，允许形成一个二硫键之间的这些环。G蛋白偶联到趋化因子受体的C端，使受体激活后胞内信号传导，而趋化因子受体的N端结构域决定了配体结合的特异性。
信号转导
趋化因子受体与G蛋白结合后传递细胞信号。G蛋白被趋化因子受体激活，导致随后一种被称为磷脂酶C (PLC)的酶激活。PLC将一种称为磷脂酰肌醇(4,5)-二磷酸(PIP2)的分子分裂成两个第二信使分子，称为肌醇三磷酸(IP3)和二酰基甘油(DAG)，从而触发细胞内信号事件；DAG激活另一种叫做蛋白激酶C (PKC)的酶，而IP3则触发细胞内钙的释放。这些事件促进许多信号级联反应(如MAP激酶途径)，产生趋化、脱颗粒、释放超氧阴离子以及细胞内包涵趋化因子受体的粘着分子(称为整合素)的活性变化。
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