羧肽酶的种类及其特点
根据羧肽酶活性中心含有丝氨酸残基、金属离子和半胱氨酸残基的不同，将羧肽酶分为丝氨酸羧肽酶(EC3.4.16.-).金属羧肽酶(EC3.4.17.-)和半胱氨酸羧肽酶(EC3.4.18.-)。
丝氨酸羧肽酶
丝氨酸羧肽酶(Seinecarboxypeptidases,SCP)又称酸性羧肽酶，是一类真核生物蛋白水解酶，亚基相对分子质量40000-75000，广泛存在于真菌、高等植物和动物组织。在酸性环境下，丝氨酸羧肽酶具有末端蛋白水解酶、酯酶和脱酰胺酶的话性，可同时参与多肽和蛋白质的加工、修饰与降解。。由于位切点不同，丝氨酸羧肽酶又分为溶酶体Pro-Xaa羧肽酶(EC3.4.16.2一lyso-somalProXaacarboxypeptidase),丝氨酸D-Ala-D-Ala羧肽酶(EC3.4.16.4-serine-typeD-Ala-D-Alacarboxypeptidase)、羧肽酶C(EC3.4.16.5-carboxypeptidaseC)羧肽酶D(EC3.4.16.6-carboxypeptidaseD)。其中，羧肽酶C因可水解所有具有羧基末端的氨基酸(羟脯氨酸除外)，已成为蛋白质多肽链C末端分析中常用工具酶;此外羧肽酶C还可通过转肽反应将其它氨基酸衍生物或亲核物质以取代肽链末端的氨基酸残基从而形成新肽。在所有丝氨酸羧肽酶的活性位点中，含有1个由Ser.Asp,His按独特顺序构成的具有催化功能的结构单元.其中Ser是亲核位点.Asp是亲电子体、His是基底。这一结构单元可被异氟磷(DFP)、甲苯磺酰丙氨酸和酮苯丙氨酸抑制10。此外，丝氨酸羧肽酶活性被Cu*,Fe,Fe、Hg等金属离子抑制,Mg*则促进羧肽酶活性。
金属羧肽酶
金属羧肽酶是一类存在于细胞外，帮助蛋白质消化,在中性或弱碱性条件下具有机大活性的羧肽酶，包括羧肽酶A、B、赖氨酸羧肽酶(EC3.4.17.3).甘氨酸羧肽酶(EC3.4.17.4)和谷氨酸羧肽酶(EC3.4.17.11)等。其中，羧肽酶A能释放C末端氨基酸(除脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸和赖氨酸)，对具有芳香族侧链和大脂肪侧链的羧基端氨基酸具有很强水解能力。相比较而言，羧肽酶A释放非极性氨基酸、组氨酸、苏氨酸、高丝氨酸等的速度比较快，但对天冬氨酸、丝氨酸、蛋氨酸以及赖氨酸等的释放速度则比较缓慢，但随着pH值的增加，对大冬氨酸，丝氨酸和蛋氨酸的作用速度也不断加快。羧肽酶A的催化需要锌离子参与，它是第一个被发现的金属酶和锌酶,正是因为如此，羧肽酶A是动力学、结构和光谱方法等方面研究最为清楚的水解酶。为其他锌酶的研究奠定了坚实的基础。羧肽酶B仅水解以碱性氨基酸(如精氨酸和赖氨酸)为C末端残基的肽键，大部分特性与羧肽酶A很相似，唯一不同点在于羧肽酶B对C-末端是精氨酸和赖氨酸残基的肽键具有很高的水解活性，有时也能切断其它疏水性氨基酸残基。pH8时羧肽酶B活性达到最大值，偏酸性和偏碱性的条件都会降低酶活，当pH≥12时，活性则完全丧失。赖氨酸羧肽酶能降解蛋白末端的基本氨基酸，因对赖氨酸具有很强的活性而被命名为赖氨酸羧肽酶，通常用于调节乙型肝炎病毒核心启动子表达活性的研究。甘氨酸羧肽酶又名羧肽酶S.能降解倒数第二个为甘氨酸的肽如Z-Gly-Leu。羧肽酶E(3.4.17.10)、羧肽酶M(EC3.4.17.12)、羧肽酶U(EC3.4.17.20)和羧肽酶B类似，主要降C-末端为精氨酸和赖氨酸的肽。谷氨酸羧肽酶又名羧肽酶G.能作用于含N-酰化底物的C-末端.释放谷氨酸.用于甲氨蝶呤的解毒及抗体导向酶前药疗法(antibody-directedenzymeprodrugtherapy,ADEPT)。 [3] EDTA、3-Phenylpropionicacid、土豆羧肽酶抑制剂等则抑制金属羧肽酶活性。
半胱氨酸羧肽酶
半胱氨酸羧肽酶(EC3.4.18.1)又称组织蛋白酶X(cathepsinX)、组织蛋白酶Z(cathepsinZ)、酸性羧肽酶，是一类由Cys84、His233和Asn254组成活性中心.催化功能结构域中包含半胱氨酸(Cys)的羧肽酶。存在于牛(Bosturus)、鲤鱼(Cyprinuscurpio)、人(Homosupiens)，小家鼠(Musmusculus)、褐牙鲆(Purulichthysolivaceus)等动物的消化道、脑、眼、心脏、肝等组织的细胞液中。对C末端氨基酸具有广谱活性，但对C末端Pro无活性作用，内切酶活性很弱。
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