蓖麻毒蛋白分子链结构A链的相关介绍
A链中只有两个Lys残基，一个位于N端第4位，一个位于C端附近，对于A链的毒性作用极为重要。B链是由260个氨基酸残基组成，并有4个分子内的二硫链，有两条寡糖链（G1cNAc）2（Man）6和（G1 cNAc）2（Man）7，分别接在第93位和133位Asn残基上，故分子量较A链高。B链两条寡糖链末端甘露糖残基可以和网状内皮细胞特别是巨噬细胞结合，后者细胞表面富含甘露糖受体，可优先摄取蓖麻毒素，这对于毒素发挥生物功能有重要的作用。其A链（RTA）在B链（RTB）的协助下，容易穿过细胞膜，破坏核蛋白体60S亚单位，抑制蛋白质的合成，导致细胞死亡。 [14] Ricin的一级结构表明，A链由263个氨基酸残基组成，分子量32000，是活性链，第10个残基Asn（天门冬酰胺）已糖基化，接有（Glc Nac）2：（Man）4寡糖链。A链中只有两个Lys残基，一个位于N端第四位，一个位于C端附近，它们对A链的毒性作用至关重要。B链是由259个氨基酸残基组成的序列，含有两个寡糖链（Glc Nac）2（Man）8和（Glc Nac）2（Man）7，分别与第93位和第133位上两个Asn残基相连，分子量34000。不同品种的蓖麻及其变种的毒蛋白的氨基酸序列不完全相同。
A链（RTA）和B链（RTB）都有糖基化侧链，两者间由二硫键连接RTA和RTB均已克隆并在大肠杆菌中表达。A链共分为三个结构域。结构域1为N端117个氨基酸残基，约占整个链长的40%，由6个β折叠和2个α螺旋组成.结构域2为118-210位也由近40%氨基酸残基组成，主要由5个α螺旋组成，其中E螺旋最长，由20个氨基酸残基组成（161-180位），长度超过5个螺旋，位于整个分子中心，并有一个偏向C端约30度弯曲，折椅弯曲使谷氨酸177，精氨酸180伸向分子表面形成活性中心。剩下的20%残基为结构域3，主要由无规则卷曲组成，靠近C端富含疏水氨基酸，它可能对蓖麻毒蛋白A链的跨膜运输起重要作用，结构域3一侧形成活性中心的一部分，另一侧通过疏水相互作用与B链结合。
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