简述钙蛋白酶的激活调节
细胞中钙蛋白酶活性受到Ca2+和钙蛋白酶抑制蛋白（calpastatin）、钙蛋白酶激活蛋白（calpain activator）的调节，其中calpain activator是calpain的正调节因子。提高Ca2+浓度，钙蛋白酶的活性增强，Ca2+浓度进一步提高将导致构象变化而表现蛋白水解酶活性。当钙蛋白酶被Ca2+激活后，如果附近有钙蛋白酶抑制蛋白存在，将迅速与之结合，抑制蛋白酶活性，从而保证钙蛋白酶对底物只进行局部的特定位点的水解。由于激活钙蛋白酶所需的Ca2+浓度大于1umol/L，而胞内的Ca2+浓度为0.2～0.8umol/L，不足以激活钙蛋白酶。在活体中，钙蛋白酶如何被激活一直是一个令人困惑的问题。发现的钙蛋白酶激活蛋白有2种，一种是UK114，另一种是ACBP-酰基辅酶A结合蛋白，前者是calpain1的激活因子，后者是calpain2的激活因子。牛羊的UK114的cDNA序列已经得到克隆。calpain是钙依赖蛋白酶，只有在Ca2+激活的状态下才具有活性，当calpain的大小亚基相结合时，它不具有活性。在表现水解活性时，大致发生以下4个过程的变化：calpain大小亚基的分离；小亚基的自溶，30kd亚基迅速降解为17kd；大亚基自溶，80kd转化成78kd再变成76kd；calpain构象发生变化而表现蛋白水解酶活性；calpain受激活后呈自溶状态，从而表现活性。calpain受浓度调控，高Ca2+浓度能加速calpain的活化。除了Ca2+浓度，calpain的活性还受离子强度、pH、底物等因素的影响。
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