凝血酶原的组成
凝血酶原是由肝脏合成的维生素K依赖因子之一（其他有因子Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ、蛋白C、蛋白S和骨－羧基谷氨酸蛋白质）。含579个氨基酸残基的单链糖蛋白，分子量72，000.自N-末端起，有1个Gla区（1－40），2个环区（41－271）和1个催化区（271－579）。Gla区内含10个r-羧基谷氨酸残基，主要功能为通过结合钙离子与磷脂联结。环区参与其与底物和辅因子间的相互作用，环区2可与FⅤa结合，并含有FⅩa的作用位点组氨酸205～精氨酸220.催化区包括激活区和丝氨酸蛋白酶区。在钙离子、FⅤa和磷脂的参与下，凝血酶原被FⅩa激活。裂解部位为精氨酸271－苏氨酸272，精氨酸320－异亮氨酸321.生成有酶活性的双链结构的凝血酶。凝血酶原单独在精氨酸320处裂解生成一个中间产物，进一步分别在精氨酸284和精氨酸155处裂解生成凝血酶和凝血酶原片段1及凝血酶原片段2.凝血酶由A链和B链经二硫键联结组成，含308个氨基酸残基，分子量36，000.A链含49个氨基酸残基，又称轻链，其功能不明。B链含259个氨基酸残基，又称重链，是酶活性所在的部位，凝血酶原催化区中的丝氨酸蛋白酶即在B链。丝氨酸蛋白酶区具有蛋白酶活性，含识别并裂解底物的部位，酶活性氨基酸为组氨酸363，天门冬氨酸419和丝氨酸525，该区精氨酸382－精氨酸393片段称为阴离子结合部位，是凝血酶原与纤维蛋白原，血栓调节蛋白和水蛭素作用的部位。
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